Амінокислоти. Пептиди. Білки

Пептиди. Білки

Пептиди і білки являють собою високомолекулярні органічні сполуки, побудовані із залишків a – амінокислот, з’єднаних між собою пептидними зв’язками.

Жоден з відомих нам живих організмів не обходиться без білків. Білки служать поживними речовинами, вони регулюють обмін

речовин, виконуючи роль ферментів – каталізаторів обміну речовин, сприяють переносу кисню по всьому організму і його поглинанню, відіграють важливу роль у функціонуванні нервової системи, є механічною основою м’язового скорочення, беруть участь у передачі генетичної інформації і т. д. Як видно, функції білків в природі універсальні. Білки входять до складу мозку, внутрішніх органів, кісток, шкіри, волосяного покриву і т. д. Основним джерелом a – амінокислот для живого організму служать харчові білки, які в результаті ферментативного гідролізу в шлунково-кишковому тракті дають a – амінокислоти. Багато a – амінокислоти синтезуються в організмі, а деякі необхідні для синтезу білків a – амінокислоти не синтезуються в організмі і повинні надходити ззовні. Такі амінокислоти називаються незамінними. До них відносяться валін, лейцин, треонін, метіонін, триптофан і ін. (Див. таблицю). При деяких захворюваннях людини перелік незамінних амінокислот розширюється.

Пептиди і білки розрізняють залежно від величини молекулярної маси. Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100 (відповідає молекулярній масі до 10000), а білки – понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10000 до декількох мільйонів). При цьому в пептидах розрізняють олігопептиди, що містять у ланцюзі не більше 10 амінокислотних залишків, і поліпептиди, що містять до 100 амінокислотних залишків.

Конструкція поліпептидного ланцюга однакова для всього різноманіття пептидів і білків. Цей ланцюг має нерозгалужене будову і складається з чергуються метінових (CH) і пептидних (CONH) груп. Відмінності такого ланцюга полягають в бічних радикалах, пов’язаних з метінових групою, і характеризують ту чи іншу амінокислоту. Один кінець ланцюга з вільною аміногрупою називається N – кінцем, інший, на якому знаходиться амінокислота з вільною карбоксильною групою, називається C – кінцем. Пептидні і білкові ланцюги записуються з N – кінця. Іноді користуються спеціальними позначеннями: на N – кінці пишеться NH – група або тільки атом водню – H. а на C – кінці – або карбоксильная COOH – група, або тільки гидроксильная OH – група.

Для поліпептидів і білків характерні чотири рівні просторової організації, які прийнято називати первинної, вторинної, третинної і четвертинної структурами.

Первинна структура білка – специфічна аминокислотная послідовність, тобто порядок чергування a – амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі.

Вторинна структура білка – конформація поліпептидного ланцюга, тобто спосіб скручування ланцюга в просторі за рахунокE2одневих зв’язків між групами NH і CO. Одна з моделей вторинної структури – a – спіраль.

Третинна структура білка – тривимірна конфігурація закрученої спіралі в просторі, утворена за рахунок дисульфідних містків – S – S – між цистеїнових залишками і іонних взаємодій.

Четвертичная структура білка – структура, що утворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами. Четвертичная структура характерна лише для деяких білків, наприклад гемоглобіну.

Хімічні властивості

1) Денатурація. Утрата білком природної (нативної) конформації, що супроводжується зазвичай втратою його біологічної функції, називається денатурацією . З точки зору структури білка – йнування вторинної та третинної структур білка, обумовлене впливом кислот, лугів, нагрівання, радіації і т. д. Первинна структура білка при денатурації зберігається. Денатурація може бути оборотного (так звана, ренатурація) і незворотною. Приклад незворотною денатурації при тепловій дії – згортання яєчного альбуміну при варінні яєць.

2) Гідроліз білків – руйнування первинної структури білка під дією кислот, лугів або ферментів, що приводить до утворення a – амінокислот, з яких він був складений.

3) Якісні реакції на білки:

a) Біуретова реакція – фіолетове забарвлення при дії солей міді (II) в лужному розчині. Таку реакцію дають всі сполуки, що містять пептидную зв’язок.

b) Ксантопротеиновая реакція – поява жовтого фарбування при дії концентрованої азотної кислоти на білки, що містять залишки ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину).

Знаходять:

  • купити ліки пептиди
  • пептиди лікування
  • тривимірна конфігурація білка
  • Структура що утворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами
  • специфічність та універсальність якісних реакцій на білки
  • первинна структура білка -це
  • взаємодія між поліпептидними ланцюгами
  • Купити якісні пептиди
  • конформація поліпептидних ланцюгів
  • застосування пептидів у харчуванні
No Video